Любое медицинское обследование начинается с лабораторных анализов. Проследить за работоспособностью внутренних органов помогает . Рассмотрим подробнее, что входит в исследования и зачем его проводят.

По состоянию крови можно судить о здоровье человека. Наиболее информативным видом лабораторного исследования является биохимический анализ, который указывает на неполадки в разных частях системы органов. Да если патология только начала развиваться и явных симптомов не проявляется, показатели биохимии будут отличаться от нормы, что поможет предупредить дальнейшее развитие проблемы.

Практически все области медицины используют этот вид исследования. Биохимический анализ крови необходим при контроле над функционированием поджелудочной железы, почек, печени, сердца. По результатам анализа можно увидеть отклонения в обмене веществ (метаболизме) и начать своевременную терапию. Сдав биохимию крови можно узнать, какого именно микроэлемента не хватает организму.

В зависимости от возраста пациента, панель необходимых тестов меняется. Для детей исследуемых показателей меньше, чем у взрослых и нормы значений варьируются в зависимости от возраста.

В обязательном порядке анализ крови на биохимию назначают беременным.

Женщины должны с ответственностью отнестись к исследованию, ведь от этого зависит здоровье и внутриутробное развитие будущего ребенка.

Контрольные заборы проводят на первом и последнем триместре. В случае необходимости постоянного мониторинга, анализы могут назначаться чаще. Иногда, отклоненные от нормальных значений показатели, могут свидетельствовать сразу о нескольких заболеваниях. Поэтому установить диагноз и назначить способ лечения по полученным результатам может только специалист. Количество показателей для исследования определяется индивидуально для каждого пациента и зависит от жалоб и предполагаемого диагноза.

Биохимический анализ крови может быть назначен как с профилактической целью, так и с необходимостью определить в каком именно органе произошел сбой. Лечащий врач должен сам определить необходимость этого обследования, но в любом случае он не будет лишним, и бояться его не стоит.

В зависимости от клинической картины болезни будут выбраны показатели, которые с максимальной точностью «расскажут» о происходящих в организме процессах.

Биохимический анализ назначают при диагностике:

• Почечной, печеночной недостаточности (наследственных патологий).
• Нарушений в работе сердечной мышцы (инфаркт, инсульт).
• Заболеваний в опорно-двигательном аппарате (артрит, артроз, остеопороз).
• Патологий гинекологической системы.
• Недугов кровеносной системы (лейкоз).
• Заболеваний щитовидной железы (сахарный диабет).
• Отклонений в функционировании желудка, кишечника, поджелудочной железы.

К основным симптомам для назначения и проведения забора крови относятся боль в области живота, признаки желтухи, резкий запах мочи, рвота, артериальная гипотония, хроническая усталость, постоянная жажда.

В зависимости от результатов анализа можно определить патологический процесс, происходящий в организме и его стадию.

Биохимический анализ крови могут провести новорожденному ребенку для исключения наследственных заболеваний. В младшем возрасте исследования проводят, если имеются признаки отсталости в физическом или умственном развитии и для контроля (диагностики) заболевания. С помощью этого анализа можно выявить генетические нарушения.

Получив результаты исследования, доктор поставит диагноз или назначит дополнительные варианты обследования, чтобы картина заболевания была более полной. Судить о явных нарушениях работы внутренних органов можно, если значения отличаются от физиологической нормы, соответствующей возрасту больного.

Полезное видео о биохимическом анализе крови:

Показатели стандартной панели анализа крови на биохимию

Биохимический анализ крови содержит в себе множество показателей. Для определения патологии врач назначает исследование только по некоторым пунктам, которые связаны с определенным органом и отобразят его функциональность.

Что такое биохимия? Биологическая или физиологическая биохимия - наука о химических процессах, которые лежат в основе жизнедеятельности организма и тех, что происходят внутри клетки. Цель биохимии (термин происходит от греческого слова «bios» - «жизнь») как науки - это изучение химических веществ, структуры и метаболизма клеток, природы и методов его регуляции, механизма энергетического обеспечения процессов внутри клеток.

Медицинская биохимия: суть и цели науки

Медицинская биохимия - раздел который изучает химический состав клеток человеческого организма, обмен веществ в нем (в том числе при патологических состояниях). Ведь любая болезнь, даже в бессимптомном периоде, неизбежно наложит свой отпечаток на химические процессы в клетках, свойства молекул, что отразится в результатах биохимического анализа. Без знания биохимии невозможно найти причину развития болезни и путь ее эффективного лечения.

Биохимическое исследование крови

Что такое анализ «биохимия крови»? Биохимическим исследованием крови называют один из методов лабораторной диагностики во многих областях медицины (например, эндокринология, терапия, гинекология).

Он помогает точно диагностировать болезнь и исследовать образец крови по таким параметрам:

Аланинаминотрансфераза (АлАТ, АЛТ);

Холестерин или холестерол;

Билирубин;

Мочевина;

Диастаза;

Глюкоза, липаза;

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ);

Гамма-глутамил транспептидаза (ГГТ), гамма ГТ (глутамилтранспептидаза);

Креатинин, белок;

Антитела к вирусу Эпштейн-Барра.

Для здоровья каждого человека важно знать, что такое биохимия крови, и понимать, что показатели ее не только дадут все данные для эффективной схемы лечения, но и помогут предупредить болезнь. Отклонения от нормальных показателей - это первый сигнал о том, что в организме что-то не так.

крови для исследования печени: значимость и цели

Кроме того, биохимическая диагностика позволит провести мониторинг динамики заболевания и результатов лечения, создать полноценную картину обмена веществ, дефицита микроэлементов работы органов. Например, обязательным анализом для людей с нарушением работы печени станет биохимия печени. Что это? Так называют биохимический анализ крови для исследования количества и качества ферментов печени. Если их синтез нарушен, то такое состояние грозит развитием болезней, воспалительных процессов.

Специфика биохимии печени

Биохимия печени - что это такое? Печень человека состоит из воды, липидов, гликогена. Ее ткани содержат минералы: медь, железо, никель, марганец, поэтому биохимическое изучение тканей печени - очень информативный и довольно эффективный анализ. Самые важные ферменты в работе печени - это глюкокиназа, гексокиназа. Наиболее чувствительны к биохимическим тестам такие ферменты печени: аланинаминотрансфераза (АЛТ), гамма-глутамил трансфераза (ГГТ), аспартатаминотрансфераза (АСТ), Как правило, при исследовании ориентируются на показатели этих веществ.

Для полноценного и успешного мониторинга состояния своего здоровья каждый должен знать, что такое «анализ биохимия».

Сферы исследования биохимии и важность правильной интерпретации результатов анализа

Что изучает биохимия? Прежде всего, процессы обмена веществ, химический состав клетки, химическую природу и функцию ферментов, витаминов, кислот. Оценить показатели крови по этим параметрам возможно только при условии правильной расшифровки анализа. Если все хорошо, то показатели крови по разным параметрам (уровень глюкозы, белок, ферменты крови) не должны отклоняться от нормы. В противном случае это следует расценивать как сигнал о нарушении работы организма.

Расшифровка биохимии

Как же расшифровать цифры в результатах анализа? Ниже приведена по основным показателям.

Глюкоза

Уровень глюкозы показывает качество процесса углеводного обмена. Граничная норма содержания не должна превышать 5,5 ммоль/л. Если уровень ниже, то это может свидетельствовать о сахарном диабете, эндокринных заболеваниях, проблемах с печенью. Повышенный уровень глюкозы может быть из-за сахарного диабета, физических нагрузок, гормональных лекарств.

Белок

Холестерин

Мочевина

Так называют конечный продукт распада белков. У здорового человека она должна полностью выводиться из организма с мочой. Если этого не происходит, и она попадает в кровь, то следует обязательно проверить работу почек.

Гемоглобин

Это белок эритроцитов, который насыщает клетки организма кислородом. Норма: для мужчин - 130-160 г/л, у девушек - 120-150 г/л. Низкий уровень гемоглобина в крови считают одним из показателей развивающейся анемии.

Биохимическое исследование крови на ферменты крови (АлАТ, АсАТ, КФК, амилаза)

Ферменты отвечают за полноценную работу печени, сердца, почек, поджелудочной железы. Без нужного их количества полноценный обмен аминокислот просто невозможен.

Уровень аспартатаминотрансферазы (АсАТ, АСТ - клеточного фермента сердца, почек, печени) не должен быть выше 41 и 31 ед./л для мужчин и женщин соответственно. В противном случае это может свидетельствовать о развитии гепатита, болезней сердца.

Липаза (фермент, что расщепляет жиры) играет важную роль в обмене веществ и не должен превышать значение 190 ед./л. Повышенный уровень сигнализирует о нарушении работы поджелудочной железы.

Тяжело переоценить значимость биохимического анализа на ферменты крови. Что такое биохимия и что она исследует, обязан знать каждый человек, заботящийся о своем здоровье.

Амилаза

Этот фермент содержится в поджелудочной железе и слюне. Он отвечает за расщепление углеводов и их усвоение. Норма - 28-100 ед./л. Его высокое содержание в крови может указывать на почечную недостаточность, холецистит, сахарный диабет, перитонит.

Результаты биохимического анализа крови записывают в специальный бланк, где указаны уровни содержания веществ. Нередко этот анализ назначают как дополнительный для уточнения предполагаемого диагноза. При расшифровке результатов биохимии крови учитывайте, что на них также влияет пол пациента, его возраст и образ жизни. Теперь вы знаете, что изучает биохимия и как правильно интерпретировать ее результаты.

Как правильно подготовится к сдаче крови на биохимию?

Острых болезней внутренних органов;

Интоксикации;

Авитаминоза;

Воспалительных процессов;

Для профилактики заболеваний, во время беременности;

Для уточнения поставленного диагноза.

Кровь для анализа берут рано утром, и перед приходом к врачу есть нельзя. В противном случае результаты анализа будут искажены. Биохимическое исследование покажет, насколько правильным является ваш обмен веществ и солей в организме. Кроме того, воздержитесь от питья сладкого чая, кофе, молока хотя бы за час-два до забора крови.

Обязательно ответьте себе на вопрос о том, что такое биохимия, перед сдачей анализа. Знание процесса и его значимости поможет вам правильно оценить состояние здоровья и быть компетентным в медицинских вопросах.

Как берут кровь на биохимию?

Процедура длится недолго и практически безболезненна. У человека в положении сидя (иногда предлагают прилечь на кушетку) медик берет предварительно наложив жгут. Место укола обязательно должно быть обработано антисептиком. Взятый образец помещают в стерильную пробирку и отправляют на анализ в лабораторию.

Контроль за качеством проведения биохимического исследования проводят в несколько этапов:

Преаналитический (подготовка пациента, взятие анализа, транспортировка в лабораторию);

Аналитический (обработка и хранения биоматериала, дозирование, проведение реакции, анализ результата);

Постаналитический (заполнение бланка с результатом, лабораторно-клинический анализ, отправка врачу).

Качество результата биохимии зависит от целесообразности выбранного метода исследования, компетентности лаборантов, точности мерок, техничной оснащенности, чистоты реактивов, соблюдения диеты.

Биохимия для волос

Что такое биохимия для волос? Биозавивка - это способ долгосрочного завивания локонов. Разница между обычной химической завивкой и биозавивкой принципиальна. В последнем случае не используют пероксид водорода, аммиак, тиогликолевую кислоту. Роль действующего вещества исполняет аналог цистина (биологический белок). Именно отсюда и произошло название метода укладки волос.

Несомненными плюсами можно назвать:

Щадящее действие на структуру волоса;

Смытую грань между отросшими и волосами, подвергавшимся биозавивке;

Процедуру можно повторять, не дожидаясь окончательного исчезновения ее эффекта.

Но перед походом к мастеру следует учитывать следующие ньансы:

Технология биозавивки сравнительно сложная, и нужно щепетильно подойти к выбору мастера;

Эффект недолгосрочен, около 1-4 месяцев (особенно на волосах, которые не подвергались завивке, окрашиванию, имеют плотную структуру);

Биозавивка стоит недешево (в среднем 1500-3500 р.).

Методы биохимии

Что такое биохимия и какие методы используются для исследования? Их выбор зависит от его цели и поставленных доктором задач. Они призваны изучить биохимическую структуру клетки, исследовать образец на возможные отклонения от нормы и таким образом помочь диагностировать болезнь, узнать динамику выздоровления и т. п.

Биохимия - один из самых эффективных анализов для уточнения, постановки диагноза, мониторинга лечения, определения успешной схемы терапии.

Биохимическая роль и медико-биологическое значение биогенных p- элементов. (углерод, азот, фосфор, кислород, сера, хлор, бром, йод)

Биогенные d- элементы. Связь между электронным строение d- элементов и их биологическими функциями. Роль d- элементов в комплексообразовании в биологических системах.

В составе живого вещества найдено более 70 элементов.

Биогенные элементы – элементы, необходимые организму для построения и жизнедеятельности клеток и органов.

В организме человека больше всего s- и p- элементов.

Незаменимые макроэлементы s-: H, Na, Mg, K, Ca

Незаменимые макроэлементы p-: C, N, O, P, S, Cl, I.

Примесные s- и p- элементы: Li, B, F.

Концентрирование химического элемента – повышенное содержание элемента в организме по сравнению с окружающей средой.

Основу всех живых систем составляют шесть элементов-органогенов : углерод, водород, кислород, азот, фосфор, сера. Их содержание в организме достигает 97%.

Биогенные элементы подразделяют на три блока: s-, p-, d-.

S-элементы

Основные сведения:

1. S-элементы – это химические элементы, в атомах которых заполняются электронами, s-подуровень внешнего уровня.

2. Строение их валентного уровня ns 1-2 .

3. Небольшой заряд ядра, большой размер атома способствуют тому, что атомы s-элементов – типичные активные металлы; показателем этого является невысокий потенциал их ионизации. Химия таких элементов является в основном ионной, за исключением лития и бериллия, которые обладают более сильным поляризующим действием.

4. Имеют относительно большие радиусы атомов и ионов.

5. Легко отдают валентные электроны.

6. Являются сильными восстановителями. Восстановительные свойства возрастают закономерно с увеличением радиуса атома. Восстановительная способность увеличивается по группе сверху вниз.

Биологическая роль:

Вследствие очень легкой окисляемости щелочные металлы встречаются в природе исключительно в виде соединений.

Натрий

1. Относится к жизненно необходимым элементам, постоянно содержится в организме, участвует в обмене веществ.

3. В организме человека натрий находится в виде растворимых солей: хлорида, фосфата, гидрокарбоната.

4. Распределен по всему организму (в сыворотке крови, в спинномозговой жидкости, в глазной жидкости, в пищеварительных соках, в желчи, в почках, в коже, в костной ткани, в легких, в мозге).

5. Является основным внеклеточным ионом.

6. Ионы натрия играют важную роль в обеспечении постоянства внутренней среды человеческого организма, участвует в поддержании постоянного осмотического давления биожидкости.

7. Ионы натрия участвуют в регуляции водного обмена и влияют на работу ферментов.

8. Вместе с ионами калия, магния, кальция, хлора ионы натрия участвуют в передаче нервных импульсов.

9. При изменении содержания натрия в организме происходят нарушения нервной, сердечно-сосудистой систем, гладких и скелетных мышц.

Калий

2. В организме человека калий находится в крови, почках, сердце, костной ткани, мозге.

3. Калий является основным внутриклеточным ионом.

4. Ионы калия играют важную роль в физиологических процессах – сокращении мышц, нормальном функционировании сердца, проведении нервных импульсов, обменных реакциях.

5. Являются важными активаторами внутриклеточных ферментов.

Магний

2. Находится в дентине и эмали зубов, костной ткани.

3. Накапливается в поджелудочной железе, скелетных мышцах, почках, мозге, печени и сердце.

4. Является внутриклеточным катионом.

Кальций

2. Содержится в каждой клетке человеческого организма. Основная масса – в костной и зубной тканях.

3. Ионы кальция принимают активное участие в передаче нервных импульсов, сокращении мышц, регулировании работы сердечной мышцы, механизмах свертывания крови.

P-элементы

Общая характеристика:

1. Относят 30 элементов периодической системы.

2. В периодах слева направо атомные и ионные радиусы p-элементов по мере увеличения заряда ядра уменьшаются, энергия ионизации и сродство к электрону в целом возрастают, электроотрицательность увеличивается, окислительная активность элементных веществ и неметаллические свойства усиливаются.

3. В группах радиусы атомов и однотипных ионов увеличиваются. Энергия ионизации при переходе от 2р-элементам уменьшается.

4. С увеличением порядкового номера р-элементов в группе неметаллические свойства ослабевают, а металлически усиливаются.

Биологическая роль:

2. Концентрируется в легких, щитовидкой железе, селезенке, печени, мозге, почках, сердце.

3. Входит в состав зубов и костей.

4. Избыток бора вреден для организма человека (уменьшается активность адреналина).

Алюминий

1. Относится к примесным элементам.

2. Концентрируется в сыворотке крови, легких, печени, костях, почках, ногтях, волосах, входит в структуру нервных оболочек мозга человека.

3. Суточная норма – 47мг.

4. Влияет на развитие эпителиальной и соединительной тканей, на регенерацию костных тканей, на обмен фосфора.

5. Оказывает воздействие на ферментативные процессы.

6. Избыток тормозит синтез гемоглобина.

Таллий

1. Относится к весьма токсичным элементам.

Углерод

1. Относится к макроэлементам.

2. Входит с состав всех тканей в форме белков, жиров, углеродов, витаминов, гормонов.

3. С биологической точки зрения углерод является органогеном номер 1.

Кремний

1. Относится к примесным микроэлементам.

2. Находится в печени, надпочечниках. Волосах, хрусталике.

3. С нарушением кремния связывают возникновение гипертонии, ревматизма, язвы, малокровия.

Германий

1. Относится к микроэлементам.

2. Соединения германия усиливают кроветворения в костном мозге.

3. Соединения германия малотоксичные.

D-элементы

Общая характеристика:

1. Относятся 32 элемента периодической системы.

2. Входят в 4-7 большие периоды. Особенностью элементов этих периодов является непропорционально медленное возрастание атомного радиуса с возрастанием числа электронов.

3. Важный свойством является переменная валентность и разнообразие степеней окисления. Возможность существования d-элементов в разных степенях окисления определяет широкий диапазон окислительно-восстановительных свойств элементов.

4. D-элементы в промежуточной степени окисления проявляют амфотерные свойства.

5. В организме обеспечивают запуск большинства биохимических процессов, обеспечивающих нормальную жизнедеятельность.

Биологическая роль:

Цинк

1. Микроэлемент

2. В организме человека 1,8г.

3. Больше всего цинка в мышцах и костях, а также в плазме крови, печени, эритроцитах.

4. Образует бионеорганический комплекс с инсулином – гормоном, регулирующим содержание сахара в крови.

5. Содержится в мясных и молочных продуктах, яицах.

Кадмий

1. Микроэлемент.

2. В организме человека – 50мг.

3. Примесный элемент.

4. Находится в почках, печени, легких, поджелудочной железе.

Ртуть

1. Микроэлемент.

2. Примесный элемент.

3. В организме человека – 13мг.

4. Находится в жировой и мышечной тканях.

5. Хроническая интоксикация кадмием и ртутью может нарушить минерализацию костей.

Хром

1. Микроэлемент.

2. В организме человека – 6г.

3. Металлический хром нетоксичен, а соединения опасны для здоровья. Они вызывают раздражения кожи, что приводит к дерматитам.

Молибден

1. Микроэлемент.

2. Относится к металлам жизни, является одним из важнейших биоэлементов.

3. Избыточное содержание вызывает снижение прочности костей – остеопороз.

4. Входит с состав различных ферментов.

5. Малотоксичный.

Вольфрам

1. Микроэлемент.

2. Роль не изучена.

3. Анионная форма вольфрама легко абсорбируется в желудочно-кишечном тракте.

Задание 5

Комплексные соединения. Классификация комплексных соединений по заряду координационной сферы и по природе лигандов. 2.Координационная теория А.Вернера. Понятие о комплексообразователе, лигандах. 3.Координационное число, его связь с геометрией комплексного иона. Природа связи в координационных соединениях. Биологические комплексны железы, кобальта, меди, цинка, их роль в процессах жизнедеятельности.

Комплексные соединения – химические соединения, кристаллические решетки которых состоят из комплексных групп, образовавшихся в результате взаимодействие ионов или молекул, способных существовать самостоятельно.

Классификация КС по заряду внутренней сферы :

1. Катионные Cl 2

2. Анионные K 2

3. Нейтральные

Классификация КС по числу мест, занимаемых лигандами в координационной сфере :

1. Монодентатныелиганды . Занимают 1 место в координационной сфере. Такие линанды бывают нейтральными (молекулы H 2 O, NH 3 , CO, NO) и заряженными (ионы CN - , F - , Cl - , OH - ,).

2. Бидентатныелиганды . Примерами служат лиганды: ион аминоуксусной кислоты, SO 4 2- , CO 3 2- .

3. Полидентатныелиганды . 2 или более связей с ионами. Примеры: этилен диамин тетрауксусная к-та и е соли, белки, нуклеиновая к-та.

Классификация по природе лиганда :

1. Аммиакаты – комплексы, в которых лигандами служат молекулы аммиака. SO 4.

2. Аквакомплексы – в которых лигандом выступает вода. Cl 2

3. Карбонилы – в которых лигандами являются молекулы оксида углерода(II). ,

4. Гидроксокомплексы – в которых в качестве лигандов выступают годроксид-ионы. Na 2 .

5. Ацидокомплексы – в которых лигандами являются кислотные остатки. К ним относятся комплексные соли и комплексные кислоты K 2 , H 2 .

Теория Вернера:

· Объяснения особенности строения комплексных соединений

· В соответствии с этой теорией, в каждом комплексной соединении есть центральный атом (ион), или комплексообразователь (центральный атом или центральный ион).

· Вокруг центрального атома расположены в определённом порядке другие ионы, атомы ил молекулы, которые называют лигандами (аддендами).

Комплексообразователь – центральный атом комплексной частицы. Обычно комплексообразователь – атом элемента, образующего металл, но это может быть и атом кислорода, азота, серы, йода и других элементов, образующих неметаллы. Комплексообразователь обычно положительно заряжен, и в таком случае именуется металлоцентром. Заряд комплексообразователя может быть также отрицательным или равным нулю.

Лиганды (Адденды) – атомы или изолированные группы атомов, располагающиеся вокруг комплексообразователя. Лигандами могут быть частицы, до образователя комплексного соединения представлявшие собой молекулы (H 2 O, CO, NH 3), анионы (OH - , Cl - , PO 4 3-), а также катион водорода H + .

Центральный атом (центральный ион), или комплексообразователь, связаны лигандами полярной ковалентной связью по донорно-акцепторному механизму и образуют внутреннюю сферу комплекса.

Координационное число – число лигандов, координирующиесявокруг центрального атома – комплексообразователя.

Координационное число центрального атома – число связей, с помощью которых лиганды непосредственно соединены с центральным атомом.

Между координационным числом и строением комплексних соединений (геометрией внутренней координационной сферы) наблюдается определенная закономерность.

· Если комплексообразователь имеет координационное число 2 , та, как правило, комплексный ион имеет линейное строение , а комплексообразователь и об лиганда располагаются на одной прямой. Линейное строение имеют такие комплексные ионы, как и другие + ,  и другие. В этом случае орбитали центрального атома, участвующие в образовании связи по донорно-акцепторому механизму, гибридизованы по типу sp.

· Комплексы с координационным числом 3 встречаются сравнительно редко и обычно имеют форму равностороннего треугольника , в центре которого располагается комплексообразователь, а в углах находятся лиганды (гибридизация типа sp 2).

· Для соединений с координационным числом 4 имеются две возможности пространственного расположения лигандов. Тетраэдрическое размещение лигандов с коплексообразователем в центре тетраэдра (sp 3 -гибридизация атомных орбиталей комплексообразователя). Плоскоквадратное расположение лигандов вокруг находящегося в центре квадрата атома комплексообразователя (dsp 2 -гибридизация).

· Координационное число 5 встречается у комплексных соединений довольно редко. Тем не менее в том небольшом количестве комплексных соединений, где комплексообразователь окружен пятью лигандами, установлены две пространственные конфигурации. Это тринальнаябипирамида и квадратная пирамида с комплесообразоателем в центре геометрическо фигуры.

· Для комплексов скоординационным числом 6 характерно октаэдрическое расположение лигандов, что отвечает sp 3 d 2 - или d 2 sp 3 -гибридизации атомных орбиталей комплексообразователя. Октаэдрическое строение комплексов с координационным числом 6 является наиболее энергетически выгодным.

Биологическая роль:

· Fe 3+ - входит в состав ферментов, катализирующий ОВР

· Со – витамин В12 (кроветворение и синтез нуклеиновых к-т)

· Mg 2+ - хлорофилл (запас энергии солнца; синтез полисахаридов)

· Мо – метаболизм пуринов.

Задание 6

Основные положения теории растворов: раствор, растворитель, растворенное вещество. Классификация растворов. 2.Факторы, определяющие растворимость. 3.Способы выражения концентрации растворов, массовая доля, молярность, молярная концентрация эквивалентов. Закон эквивалентов. 4.Растворы газообразных веществ: законы Генри, Дальтона. Растворимость газов в присутствии электролитов - закон Сеченова. Роль раствора в жизнедеятельности организма.

Раствор – гомогенная смесь, состоящая из частиц растворенного вещества, растворителя и продуктов из взаимодействия. Растворитель – компонент, агрегатное состояние которого не изменяется при образовании раствора. Масса растворителя преобладает.

Классификация по агрегатному состоянию :

1. Твердые (сплав стали)

2. Жидкие (раствор соли или сахара в воде)

3. Газообразные (атмосфера).

Также различают:

· Водные и неводные растворы.

· Разбавленные и неразбавленные растворы.

· Насыщенные и ненасыщенные.

Факторы, определяющие растворимость:

1. Природа смешиваемых веществ (подобное растворяется в подобном)

2. Температура

3. Давление

4. Наличие третьего компонента

Существует множество способов измерить количество вещества, находящегося в единице объема или массы раствора, это так называемые способы выражения концентрации раствора.

Количественная концентрация выражается через молярную, нормальную (молярную концентрацию эквивалента), процентную, моляльную концентрации, титр и мольную долю.

1. Наиболее распространённый способ выражения концентрации растворов – молярная концентрация растворов или молярность. Она определяется как количество молей растворенного вещества в одном литре раствора. С м = n/V , моль/л (моль ·л -1)

2. Молярная концентрация эквивалента определяется числом молярных масс эквивалентов на 1 литр раствора.

3. Процентная концентрация раствора или массовая доля показывает сколько единиц массы растворенного вещества содержится в 100 единицах массы раствора. Это отношение массы вещества к общей массе раствора или смеси веществ. Массовую долю выражают в долях от единицы или процентах.

4. Моляльная концентрация раствора показывает количество молей растворенного вещества в 1 кг растворителя.

5. Титр раствора показывает массу растворенного вещества, содержащуюся в 1мл раствора.

6. Мольная или молярная доля вещества в растворе равна отношению количества данного вещества к общему количеству всех веществ, содержащихся в растворе.

Организм живых существ состоит не просто из молекул и атомов, а из совокупности таких элементов, которые позволяют ему осуществлять гармонично и слаженно все процессы жизнедеятельности. Именно благодаря таким структурам, как биогенные элементы, человек, растения, животные, грибы и бактерии могут двигаться, дышать, питаться, размножаться и вообще жить. Все они имеют свои ячейки в общей химической системе Менделеева.

Биогенные элементы - это какие?

В целом следует заметить, что из известных 118 элементов на сегодняшний день точная роль и значение в организме живых существ определены у сравнительно немногих. Хотя экспериментальные данные позволили установить, что каждая клетка человека содержит примерно 50 химических элементов. Именно они и получили название биогенных, или биофильных.

Конечно, большинство из них тщательно изучены, рассмотрены все варианты их влияния на здоровье и состояние человека (как при избытке, так и при недостатке). Однако сохраняется некоторая доля веществ, роль которых до конца не понятна. Это предстоит еще установить.

Классификация биофильных элементов

Биогенные элементы можно разделить на три группы по количественному содержанию и значению для живых систем.

1. Макробиогенные - те, из которых построены все жизненно важные соединения: белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды и прочие. Это основные биогенные элементы, к ним относятся углерод, водород, кислород, сера, натрий, хлор, магний, кальций, фосфор, азот, калий. Их содержание в организме максимально по отношению к другим.
2. Микробиогенные - содержащиеся в меньшем количестве, но играющие очень большую роль в поддержании нормального уровня жизнедеятельности, осуществлении множества процессов и сохранении здоровья. В эту группу входят марганец, селен, фтор, ванадий, железо, цинк, йод, рутений, никель, хром, медь, германий.
3. Ультрамикробиогенные. Какова роль, которую играют в организме эти биогенные химические элементы, пока не выяснено. Однако считается, что они также важны и должны поддерживаться в постоянном балансе.

Данная классификация биогенных элементов отражает значимость того или иного вещества. Однако существует и другая, которая разделяет все имеющиеся в организме соединения на металлы и неметаллы. Таблица химических элементов находит отражение в живых системах, что еще раз подчеркивает, насколько все взаимосвязано.

Характеристика и значение макроэлементов

Если разобраться в строении белковых молекул, то несложно понять, насколько важны биогенные элементы группы макроэлементов. Ведь в состав их входят:

• углерод;
• кислород;
• водород;
• азот;
• иногда сера.

То есть все перечисленные вещества, которые мы назвали, являются жизненно необходимыми. Это вполне оправданно, ведь не зря же белки называют основой жизни.

Химия биогенных элементов играет в этом не последнюю роль. Ведь, например, именно благодаря химическим особенностям углерода он способен соединяться с одноименными атомами, формируя громадные макроцепи - основу всех органических соединений, а значит, жизни. Если бы не способность водорода формировать водородные связи между молекулами, то вряд ли смогли бы существовать белки и нуклеиновые кислоты. Без них не было бы и живых существ.

Кислород как один из главнейших элементов не только входит в состав самого главного вещества на планете - воды, но и обладает сильной электроотрицательностью. Это позволяет ему принимать участие во многих взаимодействиях, в том числе образовывать водородные связи.

О значении воды говорить, наверное, нет необходимости. Каждый ребенок знает о ее важности. Она - растворитель, среда для протекания биохимических реакций, основной компонент цитоплазмы клеток и так далее. Ее биогенными элементами являются все те же водород и кислород, о которых уже упоминалось раньше.

Элемент № 20 в таблице

Кальций входит в состав костей человека и животных, является важной составной частью зубной эмали. Он же принимает участие во многих биологических процессах внутри организма:

• экзоцитоз;
• сворачивание крови;
• сокращение мышечных волокон;
• выработка гормонов.

Кроме того, образует наружный скелет многих беспозвоночных и морских обитателей. Потребность в этом элементе увеличивается с возрастом, а после достижения 20 лет снижается.

Значение натрия и калия

Эти два элемента очень важны для правильной и слаженной работы мембран клеток, а также натрий-калиевого насоса сердца. Многие препараты от болезней сердечно-сосудистой системы содержат именно эти вещества. Кроме того, эти же элементы:

• поддерживают осмотическое давление в клетке;
• регулируют рН среды;
• входят в состав плазмы крови, лимфатических жидкостей;
• удерживают воду в тканях;
• способствуют передаче нервных импульсов и так далее.

Процессы жизненно важные, поэтому переоценить значение этих макроэлементов сложно.

Магний и фосфор

Таблица химических элементов разместила эти два вещества довольно далеко друг от друга из-за разницы в свойствах, как физических, так и химических. Биологическая роль также разнится, однако есть у них и нечто общее - важное значение в жизни живых существ.

Магний выполняет следующие функции:

• принимает участие в расщеплении макромолекул, которое сопровождается выделением энергии;
• участвует в передаче нервных импульсов и в регуляции сердечной деятельности;
• является активным компонентом для нормальной работы кишечника;
• входит в состав веществ, управляющих деятельностью гладкой мускулатуры, и так далее.

Это не все функции, но основные.

Фосфор же, в свою очередь, играет следующую роль:

• входит в состав большого числа макромолекул (фосфолипиды, ферменты и прочие);
• является компонентом важнейших энергетических запасов организма - молекул АТФ и АДФ;
• управляет рН растворов, является буфером в организме;
• входит в состав костей и зубов как один из основных строительных элементов.

Таким образом, макроэлементы - важная часть здоровья человека и других существ, их основа, начало всего живого на планете.

Основные особенности микроэлементов

Биогенные элементы, которые относятся к этой группе, отличаются тем, что потребность организма в них меньше, чем в представителях предыдущей группы. Примерно 100 мг в день, но не более 150 мг. Всего их насчитывается около 30 разновидностей. При этом все они находятся в разной концентрации в клетке.

Роль не всех из них установлена, однако последствия недостаточного употребления того или иного элемента явно проявляются, выражаясь в различных заболеваниях. Самыми изученными по биологическому воздействию на организм являются медь, селен и цинк, а также железо. Все они принимают участие в механизмах гуморальной регуляции, входят в состав ферментов, являясь катализаторами процессов.

Круговорот биофильных частиц: углерод

Каждый атом способен совершать переход из организма в окружающую среду и обратно. При этом происходит процесс, получивший название "круговорот биогенных элементов". Рассмотрим его сущность на примере атома углерода.

Атомы проходят несколько этапов в своем круговороте.

1. Основная масса находится в недрах земли в виде каменного угля, а также в воздухе, формируя слой углекислого газа.
2. Из воздуха углерод переходит в растения, так как поглощается ими для фотосинтеза.
3. Затем либо остается в растениях до их отмирания и переходит в залежи каменного угля, либо переходит в животные организмы, которые питаются растениями. Из них углерод возвращается в атмосферу в виде углекислого газа.
4. Если же говорить о том углекислом газе, что растворен в Мировом океане, то из воды он попадает в ткани растений, со временем формируя известняковые залежи, либо испаряется в атмосферу и снова начинается прежний круговорот.

Таким образом происходит биогенная миграция химических элементов, как макро-, так и микробиогенных.

Структура, свойства и функции белков.

Выяснение структуры белков является одной из главных проблем современной биохимии.

Белковые молекулы представляют собой высокомолекулярные соединения, образованные аминокислотами.

Большинство белков имеют 4 уровня организации (4 структуры белковой молекулы).

Первичная структура белка.

В настоящее время расшифрована первичная структура около 2500 белков, а в природе имеется 10 12 разнообразных белков.

Первичная структура – это последовательность (порядок) соединения аминокислотных остатков с помощью пептидной связи.

Пептидная связь образуется за счет карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты.

В образовании первичной структуры участвуют -аминокислоты.

Пептидная связь образует остов полипептидной цепи, она является повторяющимся фрагментом.

Особенности пептидной связи:

Копланарность – все атомы, входящие в пептидную связь, находятся в одной плоскости.

Заместители по отношению связи C-N-связи находятся в транс положении.

Пептидная связь способна к образованию двух водородных связей с другими группами, в том числе с пептидными.

Пептидная связь – прочная ковалентная связь, энергия связи равняется 110 ккал/моль.

Свойства первичной структуры белка

Детерминированность – последовательность аминокислот в белке генетически закодирована. Информация о последовательности аминокислот содержится в ДНК.

Уникальность – для каждого белка в организме характерна определенная последовательность аминокислот.

Аминокислоты, входящие в состав белков делят на 2 группы:

Взаимозаменяемые аминокислоты – это амиокислоты, сходные по структуре и свойствам.

Невзаимозаменяемые аминокислоты, отличающиеся по структуре и свойствам.

В белковой молекуле различают 2 вида замен аминокислот:

Консервативная – замена одной аминокислоты на другую сходную по структуре. Такая замена не приводит к изменению свойств белка.

Примеры: гли-ала, асп-глу, тир-фен, вал-лей.

Радикальная замена – замена одной аминокислоты на другую отличающуюся по структуре. Такая замена приводит к изменению свойств белка.

Примеры: глу-вал, сер-цис, про-три, фен-асп, илей-мет.

При радикальной замене возникает белок с другими свойствами, что может привести к патологии.

Радикальная замена глу на вал в шестом положении в молекуле гемоглобина приводит к развитию серповидно-клеточной анемии. При этой патологии эритроциты в условиях низкого парциального давления приобретают форму серпа. После отдачи кислорода такой гемоглобин превращается в плохо растворимую форму и начинает выпадать в осадок в виде веретенообразных кристаллоидов, названных тактоидами. Тактоиды деформируют клетку и эритроциты приобретают форму серпа. При этом происходит гемолиз эритроцитов. Болезни протекает остро и дети погибают. Эта патология называется серповидно-клеточной анемией.

Универсальность первичной структуры. Белки, выполняющие одинаковые функции в разных организмах имеют одинаковую или близкую первичную структуру.

В природных белках одна и та же аминокислота не встречается подряд больше 3 раз.

Вторичная структура белка.

Вторичная структура – это способ укладки полипептидной цепи в спиральную или складчатую конформацию.

Конформация – это пространственное расположение в органической молекуле замещающих групп, способных свободно изменять свое положение в пространстве без разрыва связей, благодаря свободному вращению вокруг одинарных углеродных связей.

Различают 2 вида вторичной структуры белка:

1. -спираль

2. -складчатость.

Вторичную структуру стабилизируют водородные связи. Водородные связи возникают между атомом водорода в NH группе и карбоксильным кислородом.

Характеристика -спирали.

Для каждого белка характерна своя степень спирализации полипептидной цепи. Спирализованные участки чередуются с линейными. В молекуле гемоглобина и -цепи спирализованы на 75%, в лизоциме – 42%, пепсине – 30%.

Степень спирализации зависит от первичной структуры белка.

Спирализации белковой молекулы препятствует аминокислота пролин.

Складчатость имеет слабоизогнутую конфигурацию полипептидной цепи.

Для - складчатости характерны водородные связи в пределах одной полипептидной цепи или сложных полипептидных цепей.

В белках возможны переходы от -спирали к -складчатости и обратно вследствие перестройки водородных связей.

Складчатость имеет плоскую форму.

Спираль имеет стержневую форму.

Водородные связи – слабые связи, энергия связи 10 – 20 ккал/моль, но большое количество связей обеспечивает стабильность белковой молекулы.

В молекуле белка имеются прочные (ковалентные) связи, а также слабые, что обеспечивает с одной стороны стабильность молекулы, а с другой лабильность.

Третичная структура белка.

Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в пространстве.

По форме третичной структуры белка делят на глобулярные и фибриллярные.

В стабилизации третичной структуры белковой молекулы участвуют ковалентные связи (пептидные и дисульфидные). Основную роль в стабилизации играют нековалентные связи: водородные, электростатические взаимодействия заряженных групп, межмолекулярные ван-дер-вальсовы силы, взаимодействия неполярных боковых радикалов аминокислот, так называемые гидрофобные взаимодействия.

Гидрофобные радикалы аминокислот ала, вал, изолей, мет, фен в водной среде взаимодействуют друг с другом. При этом неполярные гидрофобные радикалы аминокислот как бы погружаются внутрь белковой молекулы, образуя там сухие зоны, а полярные радикалы оказываются ориентированными в сторону воды.

При укладке полипептидная цепь белка стремится принять энергетически выгодную форму с меньшим запахом энергии.

При формировании третичной структуры полипептидная цепь изгибается в местах нахождения пролина, глицина.

Глобулярные белки растворимы в воде, а фибриллярные нет.

Четвертичная структура белка.

Белки, состоящие из одной полипептидной цепи, имеют только третичную структуру (лизоцим, пепсин, миоглобин, трипсин).

Для белков, состоящих из нескольких полипептидных цепей, характерна четвертичная структура.

Под четвертичной структурой понимают объединение отдельных полипептидных цепей с третичной структурой в функционально активную молекулу белка. Каждая отдельная полипептидная цепь называется протомером и чаще не обладает биологической активностью.

В молекуле белка может быть несколько протомеров, которые при объединении образуют олигомер или мультимер.

Для белков с четвертичной структурой характерно понятие субъединицы.

Субъединица – это функционально активная часть молекулы белка.

Примером белка с четвертичной структурой является гемоглобин, состоящий из 4 протомеров: 2 и 2 -цепей.

Взаимодействие полипептидных цепей при формировании олигомера происходит за счет полярных групп аминокислотных остатков. Между полярными группами образуется ионная, водородные связи, гидрофобные взаимодействия.

Денатурация.

Денатурация – это процесс нарушения высших уровней организации белковой молекулы (вторичного, третичного, четвертичного) под действием различных факторов.

При этом полипептидная цепь разворачивается и находится в растворе в развернутом виде или в виде беспорядочного клубка.

При денатурации утрачивается гидратная оболочка и белок выпадает в осадок и при этом утрачивает нативные свойства.

Денатурацию вызывают физические факторы: температура, давление, механические воздействия, ультразвуковые и ионизирующие излучения; химические факторы: кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды, соли тяжелых металлов.

Различают 2 вида денатурации:

Обратимая денатурация – ренатурация или ренактивация – это процесс, при котором денатурированный белок, после удаления денатурирующих веществ вновь самоорганизуется в исходную структуру с восстановлением биологической активности.

необратимая денатурация – это процесс, при котором биологическая активность не восстанавливается после удаления денатурирующих агентов.

Свойства денатурированных белков.

Увеличение числа реактивных или функциональных групп по сравнению с нативной молекулой белка (это группы COOH, NH 2 , SH, OH, группы боковых радикалов аминокислот).

Уменьшение растворимости и осаждение белка (связано с потерей гидратной оболочки), развертыванием молекулы белка, с «обнаружением» гидрофобных радикалов и нейтрализации зарядов полярных групп.

Изменение конфигурации молекулы белка.

Потеря биологической активности, вызванная нарушением нативной структуры.

Более легкое расщепление протеолитическими ферментами по сравнению с нативным белком – переход компактной нативной структуры в развернутую рыхлую форму облегчает доступ ферментов к пептидным связям белка, которые они разрушают.

Ферментные методы гидролиза основаны на избирательности действия протеолитических ферментов расщепляющих пептидные связи между определенными аминокислотами.

Пепсин расщепляет связи, образованные остатками фенилаланина, тирозина и глутаминовой кислоты.

Трипсин расщепляет связи между аргинином и лизином.

Химотрипсин гидролизует связи триптофана, тирозина и фенилаланина.

ЗАНЯТИЕ 3

Структура и свойства ферментов.

Ферменты (энзимы) – специфические белки, входящие в состав всех клеток и тканей живых организмов, играющие роль биологических катализаторов.

Доказательства белковой природы ферментов.

Инативация ферментов при нагревании. Инактивация ферментов совпадает с денатурацией белка. Ферменты разрушаются также под действием минеральных кислот, щелочей, солей, алкалоидов, при облучении рентгеновскими и ультрафиолетовыми лучами.

Электрохимические свойства ферментов.

1. Изоэлектрическая точка ферментов.

   Поведение ферментов при изменении концентрации водородных генов.

   Высокая специфичность ферментов.

   Ферменты не способны проникать через полупроницаемые мембраны.

   Сохранение активности ферментами после действия водоотнимающими средствами (ацетон, спирт, нейтральные соли щелочных металлов).

Для ферментов и неорганических катализаторов характерны общие свойства:

Неорганические катализаторы и биологические катализаторы – ферменты требуются в небольшом количестве для проведения реакции.